Ирина Павловна Смирнова
Дополнительный учебный материал к теме «Обмен простых белков» для студентов аграрного факультета специальность «Ветеринария», «Ветсанэкспертиза»
Особенности переваривания белков у жвачных животных
У жвачных животных желудок четырехкамерный и состоит из рубца, сетки, книжки и сычуга. Основным отделом, где вырабатываются ферменты ренин и пепсин и содержится соляная кислота является сычуг (Рисунок 12). Только 20–30 % белка корма переходит в сычуг в неизменном виде, где начинается его гидролиз примерно по той же схеме, что и у животных с однокамерным желудком. Остальная, большая часть корма подвергается ферментативному превращению под действием бактерий, простейших, инфузорий, стрептококков.
Рубцовая микрофлора зависит от характера потребляемого корма, и от скорости размножения микроорганизмов. В рубце может содержаться 1.5–2 кг бактерий.
Рисунок 12. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте жвачных животных
В рубце происходит распад белков корма под действием микроорганизщмов до пептидов, аминокислот и свободного аммиака. Одновременно происходит синтез бактериального белка за счет размножения бактерий. Состав микрофлоры зависит от вида животного и меняется с возрастом. Так, у телят до 10-дневного возраста преобладают бактерии видов Bacteroides ruminicola, Selenomonas и Butyrivibrio. Кроме бактерий в рубце присутствуют простейшие, количество которых составляет от 80 000 до 1 000 000 в 1 мл, рубцового содержимого. Они в состоянии синтезировать незаменимые аминокислоты, обеспечивая животного полноценным белком (схема на Рисунке 13). Часть свободных аминокислот используют инфузории для синтеза белков собственного тела, а другую часть используют микробы.
В сычуге бактерии и инфузории под действием соляной кислоты перевариваются, как простые и сложные белки, углеводы и липиды. В итоге из белков и инфузорий получаются свободные аминокислоты, которые могут подвергаться процессам дезаминирования.
Рубцовая микрофлора кроме белков и аминокислот способна расщеплять и небелковые азотистые вещества, которые могут поступать в рубец в различных формах и концентрациях. Из небелковых азотистых веществ наибольшее значение имеет мочевина.
Рисунок 13. Переваривание белков в организме жвачных животных и синтез незаменимых аминокислот микрофлорой рубца
Углеродные скелеты большинства аминокислот могут идти на синтез глюкозы. Их обозначают как «гликогенные». Небольшое количество аминокислот, таких как: Фен, Лиз, Лей, Три, Тир, считаются «кетогенными», поскольку они являются предшественниками кетоновых тел. Это разделение условно. Истинно «кетогенной» аминокислотой является только лейцин, а углеродные скелеты других аминокислот могут включаться также и в молекулы предшественников глюкозы.
Общие пути обмена аминокислот
Существуют общие пути превращения аминокислот. Подробно рассмотрим наиболее важные, которые касаются дезаминирования и декарбоксилирования аминокислот.
Дезаминирование аминокислот. Известно четыре типа дезаминирования аминокислот:
Не все типы дезаминирования аминокислот имеют одинаковое значение для животных. Восстановительное и гидролитическое дезаминирование характерны для большинства бактерий, населяющих преджелудки жвачных и толстый отдел кишечника других видов животных. Внутримолекулярному дезаминированию в животном организме подвергается только аминокислота гистидин, хотя он также свойственен некоторым бактериям и растениям. Преобладающим типом дезаминирования аминокислот в организме млекопитающих и большинства аэробных микроорганизмов является окислительное дезаминирование (Рисунок 14):
Рисунок 14. Окислительное дезаминирование аминокислот
Коферментом оксидаз L-аминокислот является флавинмононуклеотид (ФМН), а для оксидаз D-аминокислот флавинадениндинуклеотид (ФАД). В организме животных обнаружена (печень, почки) очень активная оксидаза D-аминокислот, которые не участвуют в построении белковых молекул тела животного.
Во всех реакциях дезаминирования NH2-группа аминокислоты освобождается в виде аммиака (NH3).
Трансаминирование аминокислот. Под трансаминированием подразумевают реакции межмолекулярного переноса аминогрупп NH2 с аминокислоты на кетокислоту без промежуточного выделения аммиака (Рисунок 15).
Рисунок 15. Общая схема реакций трансаминирования
Впервые эти реакции были открыты в 1937 году советскими ученымы А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман при изучении дезаминирования глутаминовой кислоты в мышечной ткани. Эти реакции являются обратимыми и характерны для всех живых организмов. А. Е. Браунштейн назвал ферменты амиоферазами (по современной классификации, аминотрансферазы или трансаминазы). Все трансаминазы (как и декрбоксилазы аминокислот) содержат один и тот же кофермент – пиридоксальфосфат (ПФ). Механизм трансаминирования был изучен. Ферменты трансаминирования осуществляют перенос NH2-группы не на α-кетокислоту, а на кофермент пиридоксальфосфат. Образовавшееся промежуточное соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным превращениям, которые приводят к освобождению α-кетокислоты и пиридоксальфосфата.
Впоследствии А. Е. Браунштейн выдвинул гипотезу о существовании в животных тканях непрямого пути дезаминирования аминокислот через реакцию трансаминирования, названного им трансдезаминированием. Трансдезаминирование можно характеризовать как путь непрямого дезаминирования аминокислот через реакцию трансаминирования аминокислот с α-кетоглутаровой кислотой и последующим выделением свободного аммиака. Механизм протекания можно представить следующим образом (Рисунок 16):
Рисунок 16. Механизм трансаминирования
Некоторые заменимые аминокислоты становятся незаменимыми, если они не поступают с пищей, а организм не справляется с их быстрым синтезом.
В белках животного происхождения обнаружены только аминокислоты, принадлежащие по своей стереохимической конфигурации к L-ряду, поэтому их часто называют природными аминокислотами.
Следует обращать внимание на то, что при блокировании нормального пути обмена аминокислот, промежуточные метаболиты, которые не образуются, становятся незаменимыми, а накопление их влияет на обмен и может вызвать патология азотистого обмена.
Организм животного и человека не обладает способностью синтеза углеродных скелетов α-кетокислот. Механизм, осуществляющий синтез природных аминокислот из α-кетокислот и аммиака, был назван А. Е. Браунштейном трансреаминированием. Он осуществляется по схеме, представленной выше, но так как все реакции обратимы, осуществляется в обратном направлении. Таким образом, трансреаминирование представляет собой путь синтеза аминокислот из NH3 и соответствующей ей кетокислоты. Трансреаминирование сводится к восстановительному аминированию α-кетоглутаровой кислоты (реакцию катализирует НАДФН+Н+-зависимая глутаматдегидрогеназа).
Рисунок 17. Схемы реакций декарбоксилирования отдельных аминокислот и соединений, являющихся промежуточными в синтезе нейромедиаторов и гормонов
Высокая активность трансаминаз в органах и тканях человека служит основанием для определения ряда трансаминаз в сыворотке крови человека при органических и функциональных поражениях различных органов. Наибольшее значение для клинических исследований имеют две трансаминазы – аспартат-аминотрансфераза (АсАТ) и аланин-аминотрансфераза (АлАТ). При острых и хронических заболеваниях сопровождающихся деструкцией клеток и приводит к выводу ферментов из очага поражения в кровь. Так, например, уровень АсАТ в сыворотке крови уже через 3–4 часа после развития инфаркта миокарда повышается в 20–30 раз.