Ирина Павловна Смирнова
Дополнительный учебный материал к теме «Обмен простых белков» для студентов аграрного факультета специальность «Ветеринария», «Ветсанэкспертиза»
Рисунок 6. Общая схема переваривания белков под действием протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта
Значение соляной кислоты в желудочном соке заключается в том, что она ускоряет набухание белков и, таким образом делает их доступными для действия ферментов. Она активирует пепсиноген, превращая его в пепсин, оказывает стерилизующее действие на содержимое желудка (прекращает гнилостные и бродильные процессы) и облегчает растворение плохо растворимых веществ в корме.
Рисунок 7. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте моногастричных животных
Примечание: п.с. = пептидная связь
Пепсин – основной фермент желудочного сока. Обнаружен в желудочном соке всех позвоночных животных, но свойства его различны. Исключение составляют только некоторые рыбы. Молекулярный вес пепсина 35000Д. Пепсин катализирует гидролиз большинства белков, почти не действует на протамины, слабо действует на белки костей и хрящей. Синтезируется в форме своего предшественника пепсиногена. Превращение пепсиногена в пепсин можно представить в виде схемы:
В сычуге жвачных животных во время молочного периода кормления выделяется фермент ренин (химозин), который вызывает процесс свертывания молока.
Переваривание белков в кишечнике и всасывание продуктов их гидролиза. Образовавшиеся в желудке под влиянием пепсина высокомолекулярные пептиды поступают в двеннадцатиперстную кишку, где подвергаются действию протеолитических ферментов. В кишечнике на белки корма действуют трипсин, химотрипсин, карбоксипептидазы, аминопептидазы и дипептидазы. На рисунке 7 представлена схема переваривания белков в желудочно-кишечном тракте моногастричных животных.
Трипсин – фермент, синтезируемый в панкреасе и выделяемый в кишечник в виде неактивной формы – трипсиногена. Процесс превращения трипсиногена в трипсин можно представить схемой:
Трипсин расщепляет как белки, так и высокомолекулярные полипептиды, образовавшиеся в желудке из белков в результате их гидролиза пепсином. Оптимальный уровень рН для действия трипсина равен 7.8–8.2. Трипсин расщепляет те пептидные связи, в формировании которых принимают участие карбоксильные группы аргинина или лизина (см. Рисунок 8).
Рисунок 8. Механизм действия протеолитических ферментов на молекулу белка
Химотрипсин – различие ферментов трипсина и химотрипсина установлено на основании их действия на белки крови и молока. Трипсин свертывает белки крови, а химотрипсин способствует свертыванию казеиногена молока и не действует на кровь. Молекулярная масса химотрипсина около 25000. Он состоит из 246 аминокислотных остатков, оптимальное значение рН 7.2–8.0. Химотрипсин активно расщепляет пептидные связи образованные с участием ароматических аминокислот.
Низкомолекулярные полипептиды, которые образовались в результате действия на белки пепсина, трипсина, химотрипсина подвергаются дальнейшему воздействию комплекса ферментов, которые называются пептидазами. Эти ферменты синтезируются поджелудочной железой и клетками тонкого отдела кишечника.
В поджелудочном соке содержатся карбоксипептидазы, которые расщепляют полипептиды с конца цепи со свободной карбоксильной группой.
В кишечном соке содержатся аминопептидазы и дипептидазы. Аминопептидазы расщепляют полипептиды с конца цепи со свободной аминогруппой (Рисунок 8):
Кроме этих ферментов в распаде белков участвует эластаза, расщепляющая эластин связок, и коллагеназа, гидролизующая коллаген костной и хрящевой тканей. Эти ферменты поступают в кишечник в составе панкреатического сока.
Таким образом, в результате действия протеолитических ферментов сока желудка и кишечника, кормовые белки расщепляются до свободных аминокислот. Из тонкого отдела кишечника в кровь всасываются преимущественно аминокислоты и в небольшом количестве низкомолекулярные пептиды. После всасывания в кровь аминокислоты поступают к органам и тканям, в первую очередь в печень.
Рисунок 9. Гниение ароматических АМК в кишечнике
Биохимические процессы в толстом отделе кишечника. Толстый отдел кишечника является важным участком желудочно-кишечного тракта, где осуществляются процессы бактериального расщепления питательных веществ. Клетчатка и другие углеводы подвергаются бактериальному гидролизу и сбраживанию, а белки и аминокислоты – гниению, результатом которого является образование различных ядовитых для организма продуктов (Рисунок 9). У лошадей, кроликов и других травоядных животных преобладают различные виды брожения, а у свиней, собак и кошек – процессы гниения.
В кишечнике под влиянием гнилостных бактерий образуются ядовитые продукты распада фенилаланина, тирозина и триптофана. Это крезол, фенол, скатол, индол, а также нетоксичные для организма соединения: спирты, кетокислоты, оксикислоты и др. После всасывания эти продукты через воротную вену поступают в печень, где путем химического связывания с серной или глюкуроновой кислотой образуют парные кислоты (фенолсерную или скатолсерную кислоты). В обезвреживании участвует остаток серной кислоты из 3’-фосфоаденозил-5’-фосфосульфата (ФАФС) и остаток глюкуроновой кислоты из уридилфосфоглюкуроновой кислоты (УДФГК). Образовавшиеся парные кислоты выводятся из организма с мочой (Рисунок 10).
Рисунок 10. Структуры метаболически активных соединений, участвующих в обезвреживании продуктов гниения АМК:
В толстом отделе кишечника в небольшом количестве микроорганизмами синтезируются водорастворимые витамины.
Процессы гниения белков разнообразны. Ферменты микроорганизмов гидролизуют белки корма до аминокислот. Часть из них идет на синтез собственного белка организма, другая часть расщепляется до токсических и нетоксических веществ. Судьба всосавшихся аминокислот разнообразна. И в первую очередь, и в первую очередь они используются в качестве строительного материала для синтеза тканевых белков, ферментов, гормонов (см. схему на Рисунке 11).
Рисунок 11. Возможные метаболические пути АМК после всасывания в кишечнике